Результаты работы опубликовал научный журнал Chemical Science, кратко об этом пишет пресс-служба Института биоорганической химии им. Шемякина и Овчинникова (ИБХ) РАН, передает tass.ru"Флуоресцентные белки – важнейший инструмент в современных биологических исследованиях. При этом размер белка – одна из его ключевых характеристик: чем меньше флуоресцентная метка, тем слабее она влияет на поведение изучаемого объекта. Сотрудники с коллегами из МФТИ разработали флуороген-активирующий белок nanoFAST размером всего 98 аминокислот, и это наименьший размер среди всех генетически кодируемых флуоресцентных меток", - сообщили в институте в пятницу.Флуоресценцией называют способность веществ переизлучать поглощенный свет с увеличением его длины волны. Это свойство некоторых веществ ученые используют для визуализации процессов, происходящих в живых системах. Для этого к объекту, за которым нужно следить, прикрепляют так называемые "флуоресцентные метки". Их широко используют в биологии для определения локализации в клетке и для изучения взаимодействий между белками.Удобнее всего в качестве таких меток использовать белки – их можно генетически закодировать и легко прикреплять к объекту исследования. Среди флуоресцентных меток выделяют флуороген-активирующие белки. Они работают в паре с небольшой органической молекулой – флуорогеном. Сами по себе ни белок, ни флуороген почти не светятся, но как только они взаимодействуют между собой, их комплекс становится яркой флуоресцентной меткой.Ранее французские ученые получили перспективный флуороген-активирующий белок FAST. Он сравнительно невелик и может взаимодействовать со многими флуорогенами. Тем не менее его пространственная структура до последнего времени оставалась неизученной.В новой работе ученые получили трехмерную структуру FAST в комплексе с одним из флуорогенов и изучили ее. Оказалось, что флуороген существенным образом стабилизирует FAST. Без него часть белка становится подвижной и теряет свою спиральную структуру. Кроме того, оказалось, что эта часть FAST напрямую не участвует во взаимодействии с флуорогеном. В результате ученые смогли укоротить белок FAST на 30% без потери его функциональности.
