point news
Новости
  • 3
  • 4
  • 1406

Химики из МГУ разгадали тайну "невозможно быстрой" работы рецепторов глаз

Химики из МГУ разгадали тайну "невозможно быстрой" работы рецепторов глаз.
Химики из МГУ разгадали тайну "невозможно быстрой" работы рецепторов глаз.

Ученые из МГУ и Дании раскрыли механизм, объясняющий то, почему светочувствительные белки глаз работают внутри колбочек и палочек намного быстрее, чем это предсказывают опыты в пробирках. Их выводы были опубликованы в журнале Nature Communications.

Глаза людей и многих других млекопитающих содержат в себе два типа светочувствительных клеток – колбочки и палочки. Колбочки позволяют нам различать цвета, но при этом они работают только при достаточно высокой освещенности, а палочки – позволяют видеть силуэты предметов при тусклом свете звезд или Луны, передает ria.ru.

И те, и другие типы рецепторов содержат в себе нити особых белков-опсинов, способных улавливать частицы света и преобразовывать их в электрохимические сигналы. Они представляют собой длинные нити аминокислот, соединенные с молекулами ретиналя – одной из разновидностей витамина А, меняющей пространственную конфигурацию и структуру при столкновении опсина с фотонами.

Ученых давно интересует две вещи – почему клетки сетчатки человека и других зрячих живых существ использует только одну из нескольких разновидностей ретиналя, способных реагировать на поглощение фотона белком, и почему эта реакция происходит внутри клетки в 10-100 раз быстрее, чем в пробирке с "очищенными" опсинами.

Подобные расхождения, как отмечают Анастасия Боченкова из Московского государственного университета и ее коллеги, заставляли многих ученых подозревать, что в работе светочувствительных белков могут быть замешаны какие-то другие молекулы или компоненты клеток, "помогающие" ретиналю быстрее поменять свою структуру.

Российские химики и их датские коллеги нашли ответ на обе этих загадки, создав прибор, который позволил им измерить скорость реакций и проследить за изменениями в форме ретиналя в самом "чистом" виде – не внутри раствора, а в газообразной форме. Для этого ученые распылили молекулы в ионной ловушке и начали обстреливать их сверхкороткими вспышками лазера разных цветов.

Полученные в ходе этих замеров данные они обработали при помощи суперкомпьютера "Ломоносов", что позволило химикам определить, с какой скоростью разные типы ретиналя реагируют на облучение светом и совпадают ли эти значения с тем, что происходит в клетках.

Как оказалось, его молекулы действительно могут очень быстро менять свою форму – на это уходит около 400 фемтосекунд (миллионных долей наносекунды) для "человеческой" версии ретиналя. Его возврат в оригинальную форму требует почти в 10 раз больше времени, около 3 пикосекунд (тысячных долей наносекунды).

Это показывает, что никаких расхождений в скорости работы белков внутри глаз и в пробирке на самом деле нет. Вторая загадка - наличие конкретного типа ретиналя в светочувствительных белках глаз, может объясняться тем, что все возможные виды "обратной" формы этого вещества предрасположены к превращению именно в этот подтип молекулы при взаимодействии со светом.

Что интересно, различия в скорости реакции на свет вне клетки и внутри нее были характерны для "бактериального" варианта этого вещества. Это говорит о том, что в работе различных светочувствительных компонентов микробов могут участвовать какие-то другие белки, которые еще предстоит найти и изучить.